단백질(protein)

 

가. 단백질(protein): 아미노산으로 이루어진 중합체이다.

 

    1. 아미노산의 구조: 한 분자의 아미노산은 짧은 탄소 골격에 아미노기, 카르복실기 및 부가적인 곁사슬 등

       모두 세종류의 작용기가 부착된 구조를 가진다. 이때 아미노산의 종류에 따라 다른 곁사슬을 가진다.

아미노산의 구조

 

    2. 표준 아미노산: 단백질은 구성하는 20종류의 표준 아미노산이 존재한다.

단백질을 구성하는 20종류의 표준 아미노산

나. 단백질의 구조

 

    1. 펩티드 공유 결합

 

       가) 아미노산 사이에서 탈수합성 반응의 결과로 형성된 결합을 펩티드 결합이라고 한다.

       나) 여러 아미노산들이 펩티드 결합을 통해 긴 사슬로 연결된 폴리펩티드사슬을 만든다.

펩티드 공유 결합: 수소와 수산기가 제거된 결과로 형성되며, 이때 질소는 탄소에 직접 결합하게 된다.                           이 폴리펩티드는 아미노산인 글리신, 알리닌및 류신으로 구성되어 있다. 각 아미노산의 고유 곁사슬이 하늘색으로 표시되어 있다.                           

    2. 1차구조(primary structure)

 

       가) 폴리펩티드에서 아미노산의 서열은 단백질의 1차구조를 구축한다.

       나) 이 서열은 유전자 정보에 의해 결정된다.

            폴리펩티드를 구성하고 있는 아미노산의 서열(배열 순서)은 생명체가 가진 유전정보에 따라 결정된다.

       다) 단백질 구조의 모든 수준은 일차서열에 달려있다.

       라) 인슐린의 1차 구조: 여러 가지 단백질 가운데서 그것의 1차 구조가 처음으로 밝혀진 것은

                                     소의 인슐린(이자 호르몬)분자이다.

            - 1953년 영국의 생거(Sanger, F)는 소의 인슐린 분자의 1차구조를 밝혀, 이것이 두 가닥의

             폴리펩티드 사슬로 이루어졌으며, 이 두 폴리펩티드 사슬은 서로 황결합(S-S 결합)으로 연결하고

             있다는 것을 알아내었다.

        마) N-말단(N terminal)과 C-말단(C terminal): 1차구조를 이루고 있는 폴리펩티드 사슬에서 아미노기가

             노출된 사슬의 끝을 N-말단, 카르복실기가 노출된 사슬의 끝을 C-말단이라고 한다.

             그리고 폴리펩티드를 이루고 있는 아미노산들은 N-말단부터 번호를 붙여

              1번 아미노산, 2번 아미노산, ..., 21번 아미노산 등으로 부른다.

단백질 분자의 1차구조: 단순히 아미노산이 연결되어 있는 순서를 나타낸다.    (a) N-알라닌-티레오닌-시스테인-트립토판-글루타민-글리신-C                    

사진 (a)를 구조식으로 나타낸 것이다. (단백질의 1차구조 구조식)

    3. 2차구조(secondary structure)

 

       가) 2차구조: 단백질의 1차구조가 펩타이드 결합간의 수소결합으로 인해 나타나는 구조인 반면

                        2차구조는 이 폴리펩티드들이 비틀리고 접힌 구조이다.

       

α-나선구조: 나선으로 비틀어지는 아미노산의 서열                            β-병풍구조: 곧고 접힌 구조를 이루는 아미노산의 서열                      

     

        나) α-나선구조

α-나선구조

              1) 긴 폴리펩티드 사슬이 마치 나선처럼 규칙적으로 꼬여 있는 구조.

              2) 나선 구조에서 펩티드 결합이 상하로 수소 결합을 하고 있어서

                 나선의 형태가 대단히 안정적으로 유지된다.

              3) α-나선구조로 된 단백질: 케라틴(동물의 머리카락이나 털을 구성한다)

                                                  미오글로빈(근육 단백질의 일종) 등이 있다.

 

          다) β-병풍구조

β-병풍구조

               1) 긴 폴리펩티드 사슬이 여러 개가 나란히 서고, 각 사슬의 모든 펩티드결합이

                   바로 그 곁에 있는 사슬의 펩티드 결합과 수소 결합으로 연결되어있는 구조.

               2) 각 폴리펩티드 사슬이 규칙적으로 접혀서 마치 병풍과 같은 모양으로 되어있다.

               3) β-병풍구조로 된 단백질: 피브로인(명주실의 주성분이다) 등이 있다.

 

          라) 3차구조(terrtiary structure)

3차구조(terrtiary structure)

               1) 아미노산의 R기 간의 상호작용에 의해 연결되어 나타나는 3차원적 구조를 일컫는다.

               2) R기 간의 상호작용: 이황화결합, 소수성 상호작용, 정전기적 인력 등이 있다.

                   (가) 이황화 결합: 황이 R기에 존재하는 시스테인이 아미노산 배열에 존재하게 되면

                                          그들끼리 만나 이황화 결합을 형성한다. [covalent bond(공유결합)]

                                           R-SH+R-SH - oxidation(산화) -> R-S-S-R+2H+2e-

                   (나) 소수성 상호작용: 극성 무극성으로 나누어 서로 모이는 것이다.

                         [극성은 극성끼리, 무극성은 무극성끼리 적극적으로 모이지는 않는다.

                          단, 극성끼리 결합하려는 성질이 있어 무극성이 밀려나 무극성끼리는 존재하지 않는다]

                3) 여러  α-나선과 β-병풍이 상호작용해서 구형 구조를 이룬다.

                4) 이 구형 구조는 각 폴리펩티드마다 독특한 모습을 보인다.

                5) 3차 결합물: 구상단백질과 섬유상단백질

                    (가) 구상단백질: 구상단백질은 [적혈구, 알부민, 글로불린] 같은 구상의 단백질이다.

                                          단백질 접힘(3차구조)으로 인해 구상의 모형을 띠고 [산소운반], [효소] 등

                                          생체 내에서 생리적 활성을 가진 경우가 많다.  구상 단백질은 주로 수용성이며

                                          이는 분자 외측에 친수성인 아미노기 분포에서 기인한다. 

                           -> 구상단백질은 혈액 내에서 녹아서 돌아다닌다.

                     (나) 섬유상 단백질: 섬유상 단백질의 예로는 대표적으로 3중나선구조로 이루어진 [collagen]이 있고,

                                               [keratin] 등이 있다. 생체 내에서 결합조직(관절 등)이나 머리카락 구성요소 등의

                                               구조적 지지 역할만 한다. 주로 물에 불용이다.

                           -> 섬유상 단백질은 혈액 내에 녹지 않고 구조를 형성한다.

 

          마) 4차구조(quaternary structure)

4차구조(quaternary structure)

              1) 4차구조: 두 개 이상의 3차구조가 모여서 만들어진 거대한 분자구조이다.

              2) 어떤 단백질은 1개 이상의 폴리페티드 사슬을 가지고 있다.

              3) 이 폴리펩티드의 각각은 독특한 삼차 구조를 가지고 있다.

                  이 폴리펩티드들은 상호작용해서 더 복잡한 구형 구조를 만든다.

              4) 4차 구조는 이황화물결합에 의해 안정화될 수 있다.

              5) 대표적인 효소: ATPase 이다.

                  adenosine triphosphase의 약칭으로 아데노신 삼인산(ATP)을 아데노신 이인산(ADP)과 인산으로

                  가수분해하는 가수분해효소이다.

              6) 단백질 형태와 기능

                 (가) 단백절 전체의 형태가 그 기능을 결정한다.

                 (나) 만약 단백질이 제대로 형태를 유지하지 못하면 정상적인 기능을 하지 못한다.

                       (1) 낫 세포 빈혈증

                       (2) 유전자 돌연변이가 단백질이 다른 형태를 갖게 만든다

                       (3) 단백질의 형태변화는 기능의 변화를 일으킨다.

                  (다) 변성: 열 또는 다른 환경조건이 삼차구조를 안정화시키는 결합을 파괴한다.

단백질의 3차원 형태                                                                                      폴리펩티드를 구성하는 아미노산들의 특정적인 배열로 인하여 아미노산의 곁사슬들이 다른 아미노산들과 결합하게 된다. 이와 같은 안정화 상호작용에 의해 특정한 기하학적 구조의 표면을 가진 단백질이 만들어진다. 그림의 큰 분자는 효소를 나타내는데 효소는 단백질로서 화학 반응을 촉진하는 도구로 작용한다. 그림에 표시된 것과 같이 특징적인 형태를 갖추지 않으면 이 단백질은 아마도 작은 분자인 포도당 분자(b)와 결합하지 못할 것이며 포도방 분자를 화학적으로 변화시킬 수도 없을 것이다.